trávenie potravy

Štiepenie proteínov

Štruktúra proteínu

Proteíny sú tvorené spojením jednoduchších molekúl nazývaných aminokyseliny, ktoré sa viažu spolu prostredníctvom peptidových väzieb. Dve molekuly aminokyselín tvoria dipeptid, tri tripeptidy a tak ďalej. Hovoríme o polypeptide, keď tento reťazec obsahuje menej ako 100 aminokyselín a proteínov, keď počet jednotlivých jednotiek presahuje túto prahovú hodnotu.

V ľudskom tele môžeme rozpoznať približne 50 000 rôznych proteínových molekúl, ktorých funkcia je určená ich aminokyselinovou sekvenciou. Prostredníctvom série reakcií je naše telo schopné samostatne syntetizovať proteíny, ktoré potrebuje, z jednotlivých aminokyselín obsiahnutých v potrave.

Pretože proteíny sú príliš veľké na to, aby sa mohli absorbovať ako také a transportovať do obehu, niektoré enzýmy prítomné v lúmene gastrointestinálneho traktu zasahujú do ich trávenia tým, že ich rozkladajú na jednotlivé aminokyseliny.

Štiepenie proteínov

Počas procesu trávenia sa väčšina proteínov úplne redukuje v jednotlivých aminokyselinách. Štiepenie týchto makromolekúl začína v žalúdku, kde kombinovaný účinok pepsinogénu a kyseliny chlorovodíkovej vedie k tvorbe oligopeptidov (krátke reťazce aminokyselín tvorené menej ako desiatimi jednotkami).

Kyselina chlorovodíková okrem transformácie pepsinogénu na pepsín ničí veľkú časť bakteriálneho zaťaženia, podporuje absorpciu železa a syntézu enterickej šťavy, žlče, bikarbonátov a pankreatických enzýmov. Sekréciu žalúdka ovplyvňujú nervové faktory (vôňa, chuť jedla a kondicionovanie), mechanické (distenzia žalúdočných stien), chemická (prítomnosť oligopeptidov) a hormonálne (gastrín).

Štiepenie proteínov je doplnené črevnými proteázami pankreatického pôvodu (naliaty do dvanástnika) a produkované membránou rovnakého čreva (umiestnenou na okraji kefy). Z tohto dôvodu je štiepenie bielkovín normálne aj po chirurgickom odstránení žalúdka.

Proteázy sa delia na endoproteázy (hydrolyzujú peptidové väzby v proteínoch: chymotrypsín, elastáza, trypsín) a exopeptidázu (hydrolyzujú koncovú aminokyselinu proteínu: karboxypeptidázu, aminopeptidázu, dipeptidázu).

Na intestinálnej úrovni sa dokončí štiepenie proteínu a jednotlivé aminokyseliny, dipeptidy a tripeptidy sa môžu absorbovať a transportovať do pečene špecifickými nosičmi. Po dosiahnutí tejto veľkej žľazy môžu jednotlivé aminokyseliny:

  • používať ako také na vykonávanie určitých funkcií (zapojených do imunitnej reakcie, do syntézy hormónov a vitamínov, do prenosu nervových impulzov, do výroby energie a ako katalyzátory v mnohých metabolických procesoch)
  • podieľať sa na syntéze proteínov, čo je reverzným procesom tráviaceho procesu, ktorého cieľom je poskytnúť telu materiály na rast, údržbu a rekonštrukciu bunkových štruktúr
  • ak sú prítomné v nadbytku, používajú sa na energetické účely (glukoneogenéza) alebo konvertujú na skladovanie tukov.

Malé množstvo bielkovín v potrave sa neabsorbuje a vylučuje sa výkalmi (5%). Niektoré peptidy tvorené viac ako tromi aminokyselinami sú absorbované transcytózou a ako také môžu predstavovať významný faktor pre rozvoj potravinových alergií a intolerancií.

Len u novorodencov je možné absorbovať celé, nestrávené proteíny. Tento jav je základom pre absorpciu protilátok prenášaných materským mliekom.

Druhá časť »