Štruktúra a funkcie
Hemoglobín je metaloproteín obsiahnutý v červených krvinkách, zodpovedný za transport kyslíka v krvnom obehu. V skutočnosti je kyslík len mierne rozpustný vo vode; preto množstvá rozpustené v krvi (menej ako 2% celkového množstva) nie sú dostatočné na uspokojenie metabolických požiadaviek tkanív. Potreba špecifického nosiča je teda zrejmá.
V obehovom prúde sa kyslík nemôže viazať priamo a reverzibilne na proteíny, ako je to v prípade kovov ako je meď a železo. Niet divu, že v strede každej proteínovej podjednotky hemoglobínu, zabalenej v proteínovom obale, nájdeme takzvanú protetickú skupinu EME, s kovovým srdcom reprezentovaným atómom železa v oxidačnom stave Fe2 + (redukovaný stav), ktorý sa viaže kyslíka reverzibilne.
Krvná analýza
- Normálne hodnoty hemoglobínu v krvi: 13-17 g / 100 ml
U žien sú hodnoty v priemere o 5-10% nižšie ako u mužov.
Možné príčiny vysokého hemoglobínu
- polycythemia
- Predĺžený pobyt na výšku
- Chronické pľúcne ochorenia
- srdcová choroba
- Krvný doping (použitie erytropoetínu a derivátov alebo látok, ktoré napodobňujú jeho účinok)
Možné príčiny nízkeho hemoglobínu
- anémia
- Nedostatok železa (sideropénia)
- Veľké krvácanie
- karcinómy
- tehotenstvo
- thalassemia
- Burns
Obsah kyslíka v krvi je teda daný súčtom malého množstva rozpusteného v plazme s frakciou viazanou na hemoglobínové železo.
Viac ako 98% kyslíka prítomného v krvi je viazané na hemoglobín, ktorý zasa cirkuluje v krvnom riečišti pridelenom v červených krvinkách. Takže bez hemoglobínu nemohli erytrocyty plniť svoju funkciu prenosu kyslíka v krvi.
Vzhľadom na centrálnu úlohu tohto kovu vyžaduje syntéza hemoglobínu adekvátny príjem železa so stravou. Približne 70% železa v tele je v skutočnosti uzavretých v skupinách EME hemoglobínu.
Hemoglobín sa skladá zo 4 podjednotiek štrukturálne veľmi podobných myoglobínu *.
Hemoglobín je veľký a komplexný metaloproteín, charakterizovaný štyrmi globulárnymi proteínovými reťazcami obalenými okolo EME skupiny obsahujúcej Fe2 +.
Pre každú molekulu hemoglobínu preto nájdeme štyri skupiny EME obalené relatívnym reťazcom globulárneho proteínu. Pretože v každej molekule hemoglobínu sú štyri atómy železa, každá molekula hemoglobínu sa môže viazať na štyri atómy kyslíka podľa reverzibilnej reakcie:
Hb + 4O2 ← → Hb (02) 4
Ako je známe väčšine ľudí, úlohou hemoglobínu je odoberať kyslík z pľúc, uvoľňovať ho do buniek, ktoré ho potrebujú, odoberať z nich oxid uhličitý a uvoľňovať ho do pľúc, kde opäť začína fyto.
Počas prechodu krvi v kapilárach pľúcnych alveol viaže hemoglobín samotný kyslík, ktorý sa následne dostáva do tkanív v periférnej cirkulácii. Táto výmena prebieha, pretože väzby kyslíka so železom skupiny EME sú labilné a citlivé na mnohé faktory, z ktorých najdôležitejšie je napätie alebo parciálny tlak kyslíka.
Väzba kyslíka na hemoglobín a Bohrov efekt
V pľúcach sa zvyšuje plazmatické napätie kyslíka v dôsledku difúzie plynu z alveol do krvi (↑ PO2); toto zvýšenie spôsobuje, že hemoglobín sa horlivo viaže na kyslík; opak sa vyskytuje v periférnych tkanivách, kde sa koncentrácia rozpusteného kyslíka v krvi znižuje (↓ PO2) a zvyšuje parciálny tlak oxidu uhličitého (↑ CO2); to spôsobuje, že hemoglobín uvoľňuje kyslík nabíjaním CO2. Zjednodušením konceptu na maximum je v krvi prítomných viac oxidu uhličitého a menej kyslíka zostáva viazané na hemoglobín .
Hoci množstvo fyzicky rozpusteného kyslíka v krvi je veľmi nízke, zohráva preto zásadnú úlohu. V skutočnosti toto množstvo výrazne ovplyvňuje pevnosť väzby medzi kyslíkom a hemoglobínom (okrem toho, že predstavuje dôležitú referenčnú hodnotu pri regulácii pľúcnej ventilácie).
Sumarizujte celok grafom, množstvo kyslíka súvisiaceho s hemoglobínom sa zvyšuje vo vzťahu k pO2 po sigmoidnej krivke:
Skutočnosť, že oblasť doštičiek je taká veľká, predstavuje dôležitú bezpečnostnú rezervu pri maximálnej saturácii hemoglobínu počas priechodu do pľúc. Hoci pO2 na alveolárnej úrovni je normálne rovný 100 mm Hg, pozorujúc na obrázku, v skutočnosti zaznamenávame aj parciálny tlak kyslíka rovnajúci sa 70 mmHg (typický výskyt niektorých chorôb alebo stálosť vo vysokej nadmorskej výške), percentá nasýteného hemoglobínu takmer 100%.
V oblasti maximálneho sklonu, keď čiastočné napätie kyslíka klesne pod 40 mmHg, schopnosť hemoglobínu viazať kvapky kyslíka náhle.
V pokojových podmienkach je PO2 v intracelulárnych tekutinách približne 40 mmHg; v tomto kontexte, v dôsledku plynových zákonov, kyslík rozpustený v plazme difunduje do tkanív chudobnejších ako O2 krížením cez kapilárnu membránu. V dôsledku toho plazmatické napätie O2 ďalej klesá, čo podporuje uvoľňovanie kyslíka z hemoglobínu. Naproti tomu počas intenzívnej fyzickej námahy klesá tlak kyslíka v tkanivách na 15 mmHg alebo menej, takže krv je silne ochudobnená o kyslík.
V uvedených podmienkach opúšťa tkanivo dôležité množstvo okysličeného hemoglobínu, ktoré zostáva k dispozícii v prípade potreby (napríklad v prípade náhleho zvýšenia metabolizmu v niektorých bunkách).
Kontinuálna čiara zobrazená na obrázku vyššie sa nazýva disociačná krivka hemoglobínu; typicky sa stanovuje in vitro pri pH 7, 4 a teplote 37 ° C.
Bohrov efekt má dôsledky na príjem O2 na úrovni pľúc a na jeho uvoľnenie na úrovni tkaniva.
Tam, kde je viac rozpusteného oxidu uhličitého vo forme bikarbonátu, hemoglobín uvoľňuje kyslík ľahšie a je nabitý oxidom uhličitým (vo forme hydrogenuhličitanu).
Rovnaký účinok sa dosahuje okyslením krvi: čím viac pH krvi klesá a čím menej kyslíka zostáva viazané na hemoglobín; nie náhodou, v krvi sa oxid uhličitý nachádza rozpustený najmä vo forme kyseliny uhličitej, ktorá sa disociuje.
Na počesť svojho objaviteľa je účinok pH alebo oxidu uhličitého na disociáciu kyslíka známy ako Bohrov efekt.
Ako sa očakávalo, v kyslom prostredí hemoglobín uvoľňuje kyslík ľahšie, zatiaľ čo v základnom prostredí je väzba s kyslíkom silnejšia.
Medzi ďalšie faktory, ktoré sú schopné modifikovať afinitu hemoglobínu na kyslík, si spomíname teplotu. Najmä afinita hemoglobínu na kyslík klesá so zvyšujúcou sa telesnou teplotou. Toto je obzvlášť výhodné v zimných a jarných mesiacoch, pretože teplota pľúcnej krvi (v kontakte so vzduchom vonkajšieho prostredia) je nižšia ako teplota dosiahnutá na úrovni tkanív, kde je teda uvoľňovanie kyslíka uľahčené.,
2, 3-difosfoglycerát je medziprodukt glykolýzy, ktorý ovplyvňuje afinitu hemoglobínu k kyslíku. Ak sa zvýšia jeho koncentrácie v červených krvinkách, afinita hemoglobínu na kyslík sa zníži, čím sa uľahčí uvoľňovanie kyslíka do tkanív. Nie náhodou sa koncentrácie erytrocytov 2, 3-difosfoglycerátu zvyšujú, napríklad pri anémii, pri srdcovo-pľúcnej nedostatočnosti a počas pobytu vo vysokom teréne.
Všeobecne je účinok 2, 3-bisfosfoglycerátu relatívne pomalý, najmä v porovnaní s rýchlou reakciou na zmeny pH, teploty a parciálneho tlaku oxidu uhličitého.
Účinok Bohr je veľmi dôležitý pri intenzívnej svalovej práci; v podobných podmienkach je v tkanivách najviac vystavených stresu lokálny nárast teploty a tlaku oxidu uhličitého, a tým aj kyslosti krvi. Ako bolo vysvetlené vyššie, toto všetko uprednostňuje prenos kyslíka do tkanív, posunutím disociačnej krivky hemoglobínu doprava.
